Lectina
O termo lectina se refere a uma classe de proteínas de origem não-imunológica, que podem aglutinar hemácias graças à sua propriedade de se ligar reversivelmente a carboidratos. As lectinas estão presentes em todos os tipos de organismos, desde organismos complexos como humanos até vírus, podem atuar como sítos de reconhecimento celular em muitos processos biológicos. As lectinas podem ser agrupadas em termo dos monossacarídeos (segundo a orientação das hidroxilas dos carbonos 3 e 4, do anel piranosídico) pelos quais apresentam afinidade: Lectinas D-galactose/N-acetil-D-galactosamina ligantes Lectinas D-glucose/manose ligantes Lectinas L-fucose ligantes As lectinas são subdivididas em: Merolectinas - Lectinas que possuem um único domínio ligante a carboidrato, portanto não aglutinam hemácias. Hololectinas - Lectinas que possuem dois ou mais domínios ligantes a carboidrato, podendo aglutinar hemácias e/ou precipitar glicoconjugados. Quimerolectinas - Proteínas de fusão. Possuem pelo menos um dominio ligante a carboidrato, e um outro domínio com uma atividade catalítica ou uma outra atividade biológica como é o caso das RIPs tipo 2 e das Quitinases do tipo 1. Essa classificação foi ampliada: Superlectinas - Lectinas que possuem 2 ou mais domínios ligantes a carboidratos, domínios esses com especificidade para açúcares diferentes (não-relacionados). Mais recentemente, Monteiro-Moreira (2002) ampliou a classificação, criando o termo Multilectinas, ao mostrar a existência de lectinas possuindo dois ou mais domínios ligantes a carboidratos, idênticos, mas que podem se ligar a açúcares diferentes. É o caso da jacalina (lectina de sementes Artocarpus integrifolia) e da frutalina (lectina de sementes de Artocarpus incisa) que ligam tanto D-galactose como D-manose.
Nota: Não confundir com Lecitina.O termo lectina se refere a uma classe de proteínas de origem não-imunológica, que podem aglutinar hemácias graças à sua propriedade de se ligar reversivelmente a carboidratos.[1]
As lectinas estão presentes em todos os tipos de organismos, desde organismos complexos como humanos até vírus, podem atuar como sítos de reconhecimento celular em muitos processos biológicos.
As lectinas podem ser agrupadas em termo dos monossacarídeos (segundo a orientação das hidroxilas dos carbonos 3 e 4, do anel piranosídico) pelos quais apresentam afinidade:
- Lectinas D-galactose/N-acetil-D-galactosamina ligantes
- Lectinas D-glucose/manose ligantes
- Lectinas L-fucose ligantes
As lectinas são subdivididas em:[2]
- Merolectinas - Lectinas que possuem um único domínio ligante a carboidrato, portanto não aglutinam hemácias.
- Hololectinas - Lectinas que possuem dois ou mais domínios ligantes a carboidrato, podendo aglutinar hemácias e/ou precipitar glicoconjugados.
- Quimerolectinas - Proteínas de fusão. Possuem pelo menos um dominio ligante a carboidrato, e um outro domínio com uma atividade catalítica ou uma outra atividade biológica como é o caso das RIPs tipo 2 e das Quitinases do tipo 1.
Essa classificação foi ampliada:[3]
- Superlectinas - Lectinas que possuem 2 ou mais domínios ligantes a carboidratos, domínios esses com especificidade para açúcares diferentes (não-relacionados).
Mais recentemente, Monteiro-Moreira (2002) ampliou a classificação, criando o termo Multilectinas, ao mostrar a existência de lectinas possuindo dois ou mais domínios ligantes a carboidratos, idênticos, mas que podem se ligar a açúcares diferentes.[4] É o caso da jacalina (lectina de sementes Artocarpus integrifolia[5]) e da frutalina (lectina de sementes de Artocarpus incisa[6]) que ligam tanto D-galactose como D-manose.
Ver também
[editar | editar código]Referências
- ↑ Rutishauser, U.; Sachs, L. (maio de 1975). «Cell-to-cell binding induced by different lectins». The Journal of Cell Biology. 65 (2): 247–257. ISSN 0021-9525. PMC 2109424
. PMID 805150
- ↑ Peumans, W. J.; Van Damme, E. J. (outubro de 1995). «Lectins as plant defense proteins». Plant Physiology. 109 (2): 347–352. ISSN 0032-0889. PMID 7480335
- ↑ Peumans, W. J.; Van Damme, E. J. (1998). «Plant lectins: specific tools for the identification, isolation, and characterization of O-linked glycans». Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 33 (3): 209–258. ISSN 1040-9238. PMID 9766939
- ↑ Oliveira, Maria F. L.; Melo, Vânia M. M.; Câmara; Vasconcelos, Ilka M.; Beltramini, Leila M.; Machado, Olga L. T.; Gomes, Valdirene M.; Pereira, Silvano P.; Fernandes, Cléberson F. (outubro de 2002). «Purification and physicochemical characterization of a cotyledonary lectin from Luetzelburgia auriculata». Phytochemistry. 61 (3): 301–310. ISSN 0031-9422. PMID 12359516
- ↑ Bunn-Moreno, M. M.; Campos-Neto, A. (agosto de 1981). «Lectin(s) extracted from seeds of Artocarpus integrifolia (jackfruit): potent and selective stimulator(s) of distinct human T and B cell functions». Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). 127 (2): 427–429. ISSN 0022-1767. PMID 6972961
- ↑ Moreira, A. C.; Castelo-Branco, C. C.; Monteiro; Tavares, R. O.; Beltramini, L. M. (abril de 1998). «Isolation and partial characterization of a lectin from Artocarpus incisa L. seeds». Phytochemistry. 47 (7): 1183–1188. ISSN 0031-9422. PMID 9611823
