Transferryna
Transferryna (od łac. trans, przez, i ferrum, żelazo), transferyna – białko (glikoproteina) regulujące stężenie jonów żelaza w osoczu krwi i transportujące je do tkanek. Ludzkim genem kodującym cząsteczkę transferryny jest gen TF. Jedna cząsteczka transferryny jest w stanie transportować jednocześnie dwa atomy żelaza (w postaci skompleksowanych jonów Fe3+). Istotną cechą tego białka jest jego duża masa cząsteczkowa (79 570 Da), dzięki czemu nie ulega ono filtracji w kłębuszkach nerkowych (odfiltrowywane są cząsteczki o masie poniżej 58 kDa), co zabezpiecza organizm przed utratą żelaza. Transferryna wysycona żelazem łączy się z receptorem transferryny i na drodze endocytozy kompleks ten zostaje wchłonięty do wnętrza komórki, gdzie dochodzi do uwolnienia żelaza, po czym kompleks wraca na błonę komórkową i apotransferryna (czyli transferryna niewysycona żelazem) wraca do krwiobiegu. Prawidłowe wartości badań laboratoryjnych transferryny: stężenie we krwi: 200–400 mg/dl (SI: 25–50 μmol/l) wysycenie żelazem: 15%–45% Badaniem laboratoryjnym związanym z transferryną jest także TIBC.
Transferryna[1] (od łac. trans, przez, i ferrum, żelazo), transferyna[2] – białko (glikoproteina) regulujące stężenie jonów żelaza w osoczu krwi i transportujące je do tkanek. Ludzkim genem kodującym cząsteczkę transferryny jest gen TF[3].
Jedna cząsteczka transferryny jest w stanie transportować jednocześnie dwa atomy żelaza (w postaci skompleksowanych jonów Fe3+)[4][5]. Istotną cechą tego białka jest jego duża masa cząsteczkowa (79 570 Da)[6], dzięki czemu nie ulega ono filtracji w kłębuszkach nerkowych (odfiltrowywane są cząsteczki o masie poniżej 58 kDa[7]), co zabezpiecza organizm przed utratą żelaza. Transferryna wysycona żelazem łączy się z receptorem transferryny i na drodze endocytozy kompleks ten zostaje wchłonięty do wnętrza komórki, gdzie dochodzi do uwolnienia żelaza, po czym kompleks wraca na błonę komórkową i apotransferryna (czyli transferryna niewysycona żelazem) wraca do krwiobiegu.
Prawidłowe wartości badań laboratoryjnych transferryny:
Badaniem laboratoryjnym związanym z transferryną jest także TIBC.
Zobacz też
[edytuj | edytuj kod]Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 711–5. ISBN 978-83-200-3573-5.
- ↑ Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 1. Warszawa: PWN, 1986, s. 21. ISBN 83-01-00140-2.
- ↑ F. Yang, J. B. Lum, J. R. McGill, C. M. Moore, S. L. Naylor, P. H. van Bragt, W. D. Baldwin & B. H. Bowman. Human transferrin: cDNA characterization and chromosomal localization. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 81 (9), s. 2752–2756, May 1984. PMID: 6585826. (ang.).
- ↑ P. Aisen, A. Leibman, J. Zweier. Stoichiometric and site characteristics of the binding of iron to human transferrin. „Journal of Biological Chemistry”. 253 (6), s. 1930–7, 1978. PMID: 204636.
- ↑ RR. Crichton, M. Charloteaux-Wauters. Iron transport and storage. „Eur J Biochem”. 164 (3), s. 485–506, 1987. DOI: 10.1111/j.1432-1033.1987.tb11155.x. PMID: 3032619.
- ↑ Yamanishi H., Iyama S., Yamaguchi Y., Kanakura Y., Iwatani Y. Total iron-binding capacity calculated from serum transferrin concentration or serum iron concentration and unsaturated iron-binding capacity. „Clinical chemistry”. 1 (49), s. 175–8, 2003. PMID: 12507977.
- ↑ Maciej Zabel: Histologia. Podręcznik dla studentów medycyny i stomatologii. Wrocław: Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, 2000, s. 238. ISBN 83-87944-61-0.
- ↑ a b Bogdan Solnica, Badania laboratoryjne. Wartości referencyjne 2010, Kraków: Medycyna Praktyczna, 2010, ISBN 978-83-7430-267-8, OCLC 751005199.
Bibliografia
[edytuj | edytuj kod]- Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 711–715. ISBN 978-83-200-3573-5.
