Rodopsyna
Rodopsyna (purpura wzrokowa, czerwień wzrokowa) – organiczny związek chemiczny, światłoczuły barwnik występujący w narządzie wzroku (dokładniej w siatkówce) głowonogów, stawonogów i kręgowców. Składa się z białka – opsyny, które wiązaniem kowalencyjnym łączy się z kofaktorem 11-cis-retinalem (retinenem), pełniącym funkcję chromoforu. Wiązanie łączy ε-aminową grupę lizyny w pozycji 296 łańcucha białkowego z grupą aldehydową retinalu. Żaden inny stereoizomer retinalu, z wyjątkiem 9-cis, nie wykazuje takiej właściwości łączenia się z opsyną. Pod wpływem światła docierającego do znajdującej się w pręcikach rodopsyny (wystarczy 1 foton) dochodzi do izomeryzacji formy 11-cis retinalu w drugi izomer – formę całkowicie-trans. Rodopsyna jest białkiem transbłonowym złożonym z 7 helikalnych łańcuchów i zmiana konformacyjna rodopsyny, powoduje aktywację związanego z nią białka G, transducyny, a następnie inicjację sygnału komórkowego. Metarodopsyna II pod wpływem witaminy A powraca do formy 11-cis, łączy się z powrotem z opsyną w cząsteczkę rodopsyny gotową do rozpadu – jest to tak zwany cykl widzenia. Istotny wydaje się sposób pobudzenia neuronów w siatkówce. Rodopsyna pręcików, odpowiedzialna za widzenie w ciemności, absorbuje światło w całym zakresie widzialnego widma. Maksimum absorpcji rodopsyny wynosi 500 nm, przez co w nocy niebieskozielone światło wydaje się stosunkowo najjaśniejsze, a czerwone najciemniejsze. Jest to efekt zjawiska Purkiniego. Za odkrywcę rodopsyny uważa się Franza Bolla, który zaobserwował ją w roku 1876 u żaby. Nazwę purpura wzrokowa nadał mu w roku 1877 Wilhelm Kühne.
Rodopsyna (purpura wzrokowa[1], czerwień wzrokowa[2]) – organiczny związek chemiczny, światłoczuły barwnik występujący w narządzie wzroku (dokładniej w siatkówce) głowonogów, stawonogów i kręgowców. Składa się z białka – opsyny, które wiązaniem kowalencyjnym łączy się z kofaktorem 11-cis-retinalem (retinenem), pełniącym funkcję chromoforu. Wiązanie łączy ε-aminową grupę lizyny w pozycji 296 łańcucha białkowego z grupą aldehydową retinalu. Żaden inny stereoizomer retinalu, z wyjątkiem 9-cis, nie wykazuje takiej właściwości łączenia się z opsyną.
Pod wpływem światła docierającego do znajdującej się w pręcikach rodopsyny (wystarczy 1 foton) dochodzi do izomeryzacji formy 11-cis retinalu w drugi izomer – formę całkowicie-trans. Rodopsyna jest białkiem transbłonowym złożonym z 7 helikalnych łańcuchów i zmiana konformacyjna rodopsyny, powoduje aktywację związanego z nią białka G, transducyny, a następnie inicjację sygnału komórkowego.
Metarodopsyna II pod wpływem witaminy A powraca do formy 11-cis, łączy się z powrotem z opsyną w cząsteczkę rodopsyny gotową do rozpadu – jest to tak zwany cykl widzenia. Istotny wydaje się sposób pobudzenia neuronów w siatkówce.
Rodopsyna pręcików, odpowiedzialna za widzenie w ciemności, absorbuje światło w całym zakresie widzialnego widma. Maksimum absorpcji rodopsyny wynosi 500 nm, przez co w nocy niebieskozielone światło wydaje się stosunkowo najjaśniejsze, a czerwone najciemniejsze[3]. Jest to efekt zjawiska Purkiniego.
Za odkrywcę rodopsyny uważa się Franza Bolla, który zaobserwował ją w roku 1876 u żaby. Nazwę purpura wzrokowa nadał mu w roku 1877 Wilhelm Kühne[4].
Zobacz też
[edytuj | edytuj kod]Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ purpura wzrokowa. [w:] Słownik terminów biologicznych PWN [on-line]. [dostęp 2015-12-23].
- ↑ Wzrok. W: Wielka ilustrowana encyklopedia powszechna. T. 18, Victor–Żyżmory. Wydawnictwo Gutenberga, 1929–1938, s. 231–232.
- ↑ Stefan Silbernagl, Agamemnon Despopoulos: Kieszonkowy atlas fizjologii. PZWL, 1994. ISBN 83-200-1799-8.
- ↑ M. F. Marmor, L. J. Martin. 100 years of the visual cycle. „Survey of Ophthalmology”. 22 (4), s. 279–285, 1978. DOI: 10.1016/0039-6257(78)90074-7. PMID: 345511.
Linki zewnętrzne
[edytuj | edytuj kod]- John L. Spudich, Chii-Shen Yang, Kwang-Hwan Jung, Elena N. Spudich. Retinylidene Proteins: Structures and Functions from Archaea to Humans. „Annual Review of Cell and Developmental Biology”. 16, s. 365–392, November 2000. DOI: 10.1146/annurev.cellbio.16.1.365. PMID: 11031241. (ang.).