SIRT2

La sirtuina deacetilasi-2 NAD dipendente è un enzima è codificata nell'uomo dal gene SIRT2.^[1][2][3]

Questo gene codifica un enzima proteico della famiglia delle sirtuine omologo all'enzima proteico del lievito Sir2. I membri della famiglia delle sirtuine sono caratterizzati da un dominio chiave e vengono classificati in quattro classi distinte. Gli studi suggeriscono che le sirtuine umane possono funzionare come proteine intracellulari di regolazione dell'attività mono-ADP-ribosiltransferasi. La proteina codificata da questo gene è inclusa nella classe I della famiglia delle sirtuine. Vi sono due variazioni trascrizionali dovute a splicing alternativo del gene.^[3]

Le funzioni biochimiche delle sirtuine umane non sono ancora state del tutto chiarite, tuttavia, nel lievito le sirtuine proteiche sono note per la capacità di regolare il silenziamento epigenetico del gene e per la capacità di reprimere la ricombinazione del DNA ricombinante.

• Maruyama K, Sugano S, Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides, in Gene, vol. 138, 1–2, 1994, pp. 171–4, DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8, PMID 8125298.
• Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, W Liu e RA Gibbs, A "double adaptor" method for improved shotgun library construction, in Anal. Biochem., vol. 236, n. 1, 1996, pp. 107–13, DOI:10.1006/abio.1996.0138, PMID 8619474.
• Yu W, Andersson B, Worley KC, DM Muzny, Y Ding, W Liu, JY Ricafrente, MA Wentland e G Lennon, Large-Scale Concatenation cDNA Sequencing, in Genome Res., vol. 7, n. 4, 1997, pp. 353–8, DOI:10.1101/gr.7.4.353, PMC 139146, PMID 9110174.
• Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Akira Suyama e Sumio Sugano, Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library, in Gene, vol. 200, 1–2, 1997, pp. 149–56, DOI:10.1016/S0378-1119(97)00411-3, PMID 9373149.
• Frye RA, Phylogenetic classification of prokaryotic and eukaryotic Sir2-like proteins, in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 273, n. 2, 2000, pp. 793–8, DOI:10.1006/bbrc.2000.3000, PMID 10873683.
• Hu RM, Han ZG, Song HD, YD Peng, QH Huang, SX Ren, YJ Gu, CH Huang e YB Li, Gene expression profiling in the human hypothalamus-pituitary-adrenal axis and full-length cDNA cloning, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 97, n. 17, 2000, pp. 9543–8, DOI:10.1073/pnas.160270997, PMC 16901, PMID 10931946.
• Finnin MS, Donigian JR, Pavletich NP, Structure of the histone deacetylase SIRT2, in Nat. Struct. Biol., vol. 8, n. 7, 2001, pp. 621–5, DOI:10.1038/89668, PMID 11427894.
• Grozinger CM, Chao ED, Blackwell HE, D Moazed e SL Schreiber, Identification of a class of small molecule inhibitors of the sirtuin family of NAD-dependent deacetylases by phenotypic screening, in J. Biol. Chem., vol. 276, n. 42, 2001, pp. 38837–43, DOI:10.1074/jbc.M106779200, PMID 11483616.
• Borra MT, O'Neill FJ, Jackson MD, B Marshall, E Verdin, KR Foltz e JM Denu, Conserved enzymatic production and biological effect of O-acetyl-ADP-ribose by silent information regulator 2-like NAD+-dependent deacetylases, in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 15, 2002, pp. 12632–41, DOI:10.1074/jbc.M111830200, PMID 11812793.
• De Smet C, Nishimori H, Furnari FB, Oliver Bögler, H.-J. Su Huang e Webster K. Cavenee, A novel seven transmembrane receptor induced during the early steps of astrocyte differentiation identified by differential expression, in J. Neurochem., vol. 81, n. 3, 2002, pp. 575–88, DOI:10.1046/j.1471-4159.2002.00847.x, PMID 12065666.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, JG Derge, RD Klausner, FS Collins, L Wagner, CM Shenmen e GD Schuler, Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, n. 26, 2003, pp. 16899–903, DOI:10.1073/pnas.242603899, PMC 139241, PMID 12477932.
• North BJ, Marshall BL, Borra MT, John M Denu e Eric Verdin, The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase, in Mol. Cell, vol. 11, n. 2, 2003, pp. 437–44, DOI:10.1016/S1097-2765(03)00038-8, PMID 12620231.
• Dryden SC, Nahhas FA, Nowak JE, A.-S. Goustin e M. A. Tainsky, Role for Human SIRT2 NAD-Dependent Deacetylase Activity in Control of Mitotic Exit in the Cell Cycle, in Mol. Cell. Biol., vol. 23, n. 9, 2003, pp. 3173–85, DOI:10.1128/MCB.23.9.3173-3185.2003, PMC 153197, PMID 12697818.
• Fulco M, Schiltz RL, Iezzi S, M.Todd King, Po Zhao, Yoshihiro Kashiwaya, Eric Hoffman, Richard L. Veech e Vittorio Sartorelli, Sir2 regulates skeletal muscle differentiation as a potential sensor of the redox state, in Mol. Cell, vol. 12, n. 1, 2003, pp. 51–62, DOI:10.1016/S1097-2765(03)00226-0, PMID 12887892.
• Hiratsuka M, Inoue T, Toda T, Narimichi Kimura, Yasuaki Shirayoshi, Hideki Kamitani, Takashi Watanabe, Eisaku Ohama e Candice G.T Tahimic, Proteomics-based identification of differentially expressed genes in human gliomas: down-regulation of SIRT2 gene, in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 309, n. 3, 2003, pp. 558–66, DOI:10.1016/j.bbrc.2003.08.029, PMID 12963026.
• Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, Tetsuji Otsuki, Tomoyasu Sugiyama, Ryotaro Irie, Ai Wakamatsu, Koji Hayashi e Hiroyuki Sato, Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs, in Nat. Genet., vol. 36, n. 1, 2004, pp. 40–5, DOI:10.1038/ng1285, PMID 14702039.
• van der Horst A, FOXO4 is acetylated upon peroxide stress and deacetylated by the longevity protein hSir2(SIRT1), in J. Biol. Chem., vol. 279, n. 28, 2004, pp. 28873–9, DOI:10.1074/jbc.M401138200, PMID 15126506.
• Bae NS, Swanson MJ, Vassilev A, Howard BH, Human histone deacetylase SIRT2 interacts with the homeobox transcription factor HOXA10, in J. Biochem., vol. 135, n. 6, 2005, pp. 695–700, DOI:10.1093/jb/mvh084, PMID 15213244.

• Stanley Leonard Robbins, Vinay Kumar; Abul K. Abbas; Ramzi S. Cotran; Nelson Fausto, Robbins and Cotran pathologic basis of disease, Elsevier srl, 2010, pp. 41–, ISBN 978-1-4160-3121-5.
• Giuseppe Guglielmi, Francesco Schiavon; Teresa Cammarota, Radiologia Geriatrica, Springer, 6 luglio 2006, pp. 56–, ISBN 978-88-470-0485-6.