Retinale
Il retinale, retinaldeide o retinene, è un composto chimico di formula C 20 H 28 O {\displaystyle {\ce {C20H28O}}} ed è una delle forme attive della vitamina A.
| Retinale | |
|---|---|
 | |
 | |
| Nome IUPAC | |
| (2E,4E,6E,8E)-3,7-dimetil-9-(2,6,6-trimetilcicloesen-1-il)nona-2,4,6,8-tetraenale | |
| Nomi alternativi | |
| aldeide della vitamina A | |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C20H28O |
| Massa molecolare (u) | 284,436 g/mol |
| Numero CAS | |
| Numero EINECS | 204-135-8 |
| PubChem | 1070 |
| SMILES | CC1=C(C(CCC1)(C)C)C=CC(=CC=CC(=CC=O)C)C |
| Indicazioni di sicurezza | |
Il retinale, retinaldeide o retinene,[1][2] è un composto chimico di formula [3] ed è una delle forme attive della vitamina A.[4]
![{\displaystyle {\mathrm {C} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{20}}\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{28}}\mathrm {O} }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/d12c7526e337388c8bfddceb092f037a24e5bcca)
Caratteristiche strutturali e fisiche
[modifica | modifica wikitesto]Si tratta di un pigmento carotenoide[1] lipofilo[2] che appartiene alla classe dei composti chimici organici noti come retinoidi, in particolare si tratta dell'aldeide della vitamina A[5] in cui il gruppo aldeidico si trova in posizione C15.[6]
| Caratteristiche strutturali[3] | |
|---|---|
| N. di atomi pesanti | 21 |
| N. di accettori di legami a idrogeno | 1 |
| N. di legami ruotabili | 5 |
| N. di legami stereogenici | 4 |
| Caratteristiche fisiche[3] | |
| Massa monoisotopica | 284,214015512 u |
| Superficie polare | 17,1 Ų |
Esistono diverse forme del composto:
9-cis-retinale
[modifica | modifica wikitesto]Il "9-cis-retinale è una forma di retinale in cui il doppio legame in posizione 9 ha una configurazione cis, mentre i restanti doppi legami aciclici hanno configurazione trans.[11] In condizioni standard si presenta allo stato solido[12] e una sezione d'urto pari a 170,1 Ų [M+H]+.[13] Il composto è irritante[7] e nocivo se ingerito, inalato o assorbito attraverso la pelle.[14]
11-cis-retinale
[modifica | modifica wikitesto]L'11-cis-retinale è la forma di retinale che presenta una geometria di doppi legami 2E,4Z,6E,8E.[15] In condizioni standard si presenta allo stato solido e presenta un punto di fusione pari a 63,5 - 64,4 °C.[16]
13-cis-retinale
[modifica | modifica wikitesto]Il 13-cis-retinale è la forma di retinale in cui il doppio legame α rispetto al gruppo aldeidico ha configurazione cis, mentre i restanti doppi legami aciclici presentano configurazione trans.[10] In condizioni standard si presenta allo stato solido.[17] Il composto risulta irritante.[18]
Tutto-trans retinale
[modifica | modifica wikitesto]Il tutto-trans-retinale è una forma di retinale in cui tutti e quattro i doppi legami esociclici presentano una geometria E-(trans). Ha un ruolo come inibitore della comunicazione intercellulare tramite giunzioni gap.[2] In condizioni standard si presenta allo stato solido avente un punto di fusione pari a 63°C.[19]
| Sezione d'urto | 170,1 Ų [M+H]+[20]
165,39 Ų [M+H-H2O]+[21] |
Reattività e caratteristiche chimiche
[modifica | modifica wikitesto]La molecola è cromofora e risulta avere una carica positiva.[22]
| 9-cis-retinale[23] | |
|---|---|
| Semi-standard apolare | 2198 , 2198 |
| Tutto-trans retinale[24] | |
| Standard apolare | 2466, 2466 |
Spettri analitici
[modifica | modifica wikitesto]11-cis-retinale
[modifica | modifica wikitesto]13-cis-retinale
[modifica | modifica wikitesto]Tutto-trans retinale
[modifica | modifica wikitesto]- 1D NMR[32]
- 1H NMR[33][34]
- 13C NMR[35]
- 1H - 13C NMR[33]
- GC-MS[24]
- MS-MS[33]
- LC-MS[36]
- FTIR[37]
- IR in fase di vapore[38]
Composti
[modifica | modifica wikitesto]Biochimica
[modifica | modifica wikitesto]
Il composto svolge il suo ruolo principale a livello dell'occhio dove, nella forma 11-cis-, si trova legato come base di Schiff sul gruppo amminico di un residuo di lisina dell'opsina, la proteina presente nei bastoncelli, a formare la rodopsina.[6][42]
È importante notare che il retinale da solo avrebbe un picco di assorbimento a 380 nm, quindi nella regione dell'UV, mentre la rodopsina ha un picco di assorbimento a 500 nm, ossia nel verde. Lo spostamento del picco d'assorbimento è in gran parte dovuto all'elaborata struttura dell'opsina che circonda il retinale ed è molto utile dal punto di vista funzionale, poiché la luce che raggiunge la retina è povera di UV.[6]
L'assorbimento di un fotone porta inizialmente all'isomerizzazione del retinale dalla forma 11-cis- alla forma trans- senza però il distacco dall'opsina. Stadi successivi, non fotolitici ma termici, portano ad un cambiamento conformazionale dell'opsina con formazione di composti intermedi finché non avviene il distacco completo delle due molecole.[6] La fotolisi iniziale genera il potenziale d'azione che si propaga attraverso il nervo ottico fino all'encefalo.[43][44]
La rigenerazione dei pigmenti visivi è un processo complesso. A livello della retina il trans-retinale viene ridotto a trans-retinolo, entrambi diffondono per via ematica fino al fegato dove sono riconvertiti nella forma cis-. Il cis-retinolo e il cis-retinale tornano quindi alla retina dove il cis-retinolo è convertito in cis-retinale. Al buio il cis-retinale si riassocia all'opsina rigenerando la rodopsina.[8]
Il cis-retinale derivante dalla conversione del tutto-trans retinolo viene riportato ai fotorecettori dalla proteina interstiziale legante i retinoidi (IRBP), un'importante proteina della matrice interfotorecettoriale.[9] La riconversione del trans-retinale in cis-retinale è catalizzata da due enzimi:[6]
- la retinale riduttasi
- la retinolo isomerasi
È stato dimostrato che l’interazione elettrostatica tra retinale e opsina domina la selezione naturale dell'11-cis-retinale rispetto agli altri isomeri cis al buio. Il 9-cis-retinale risulta solo leggermente più energetico rispetto all'11-cis-retinale, fornendo una forte evidenza della presenza naturale della 9-cis-rodopsina.[22] Il 9-cis-retinale viene metabolizzato in 4-idrossi-9-cis-retinali dal CYP1A2, il CYP2C19 e il CYP3A4.[45][46]
Il 7-cis-retinale viene suggerito come una versione 'capovolta' dell’isomero 11-trans, poiché i riarrangiamenti strutturali osservati per la 7-cis-rodopsina sono molto simili a quelli della batorodopsina del calamaro.[22]
Alcuni microrganismi utilizzano il retinale per trasformare la luce in energia metabolica.[2] Ad esempio, nei batteri procarioti alofili che si sviluppano nella salamoia il retinale è legato al gruppo ε-NH2 della lisina di una proteina con peso molecolare pari a 26.000 a formare la batteriorodopsina.[47]
Biosintesi
[modifica | modifica wikitesto]Il numero di molecole diverse che possono essere convertite in retinale varia da specie a specie. I vertebrati ingeriscono direttamente il retinale dalla carne, oppure lo producono a partire da carotenoidi, sia dall'α-carotene che dal β-carotene. Il retinale può anche essere sintetizzato dalla β-criptoxantina, un tipo di xantofilla. Questi carotenoidi devono essere ottenuti da piante o da altri organismi fotosintetici. Nessun altro carotenoide può essere convertito dagli animali in retinale. Gli invertebrati, come gli insetti e i calamari, utilizzano forme idrossilate del retinale nei loro sistemi visivi, derivate dalla conversione di altre xantofille.[2]
Nell'uomo, il retinale viene prodotto nelle cellule a partire dal retinolo assorbito mediante la dieta. La reazione di trasformazione del retinolo in retinale è mediata da una retinolo deidrogenasi e risulta reversibile a differenza della trasformazione del retinale in acido retinoico mediata dalla retinaldeide deidrogenasi.[48]
La reazione consiste nella scissione ossidativa dei carotenoidi,[49] ad esempio:
![{\displaystyle {\mathrm {beta} {-}\mathrm {carotene} {}+{}\mathrm {O} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}{}\mathrel {\longrightarrow } {}2\,\mathrm {retinale} }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/0c99481561cbc4e724a89dd42c6f701f4cb13131)
catalizzata dalla beta-carotene 15,15'-monoossigenasi[50] o dalla beta-carotene 15,15'-diossigenasi.[51] Il retinale viene riconvertito in retinolo, che costituisce la forma di trasporto ed immagazzinamento della vitamina A:
catalizzata dalle retinolo deidrogenasi (RDHs)[52]
catalizzata dalle alcol deidrogenasi (ADHs)[53]
Il retinale può anche essere ossidato ad acido retinoico:
![{\displaystyle {\mathrm {retinale} {}+{}\mathrm {NAD} {\vphantom {A}}^{+}{}+{}\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}\mathrm {O} {}\mathrel {\longrightarrow } {}\mathrm {acido} ~\mathrm {retinoico} {}+{}\mathrm {NADH} {}+{}\mathrm {H} {\vphantom {A}}^{+}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/23d606ecb1172403655d70232bf50c9422ab87ee)
catalizzata dalla retinale ossidasi[55]
![{\displaystyle {\mathrm {retinale} {}+{}\mathrm {O} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}{}+{}\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}\mathrm {O} {}\mathrel {\longrightarrow } {}\mathrm {acido} ~\mathrm {retinoico} {}+{}\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}\mathrm {O} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a6a9956cd83027d5a4e3abeeb2812c35bfbf6d7e)
Patologie
[modifica | modifica wikitesto]L'alterazione del processo di eliminazione del tutto-trans retinale è strettamente associata alla morte delle cellule fotorecettrici per ferroptosi, una forma non apoptotica di morte cellulare, nella degenerazione maculare secca legata all’età (AMD) e nella malattia di Stargardt autosomica recessiva (STGD1).[56]
Il 9-cis-retinale, un cofattore analogo all'11-cis-retinale, può influenzare il comportamento di varianti patologiche della rodosporina legate a retinopatie come la retinite pigmentosa e la cecità notturna congenita stazionaria. Esso agisce come correttore proteico stabilizzando varianti mutanti della rodosporina che mostrano ridotta espressione sulla membrana plasmatica. In alcune varianti, aiuta a recuperare parzialmente la funzionalità e l'espressione favorendo un corretto ripiegamento e localizzazione. L’effetto del 9-cis-retinale dipende da come la mutazione influisce sul legame con il retinale e sulla stabilità della proteina. In alcuni casi, la mutazione compromette direttamente il sito di legame, limitando l'efficacia del correttore.[57]
Applicazioni
[modifica | modifica wikitesto]Il retinale viene utilizzato nei cosmeceutici, tuttavia, la sua efficacia nei trattamenti cutanei è limitata. Analogamente agli esteri del retinile, è un derivato stabile della vitamina A, ma migliora solo lievemente le rughe e la texture della pelle. Rispetto all’acido retinoico, è meno irritante e meglio tollerato. Viene impiegato per migliorare i segni dell’invecchiamento causato dal sole.[58]
Possibile ruolo fototrofico
[modifica | modifica wikitesto]Uno studio suggerisce che circa tre miliardi di anni fa, la maggior parte degli organismi viventi sulla Terra utilizzava il retinale, anziché la clorofilla, per convertire la luce solare in energia. Poiché il retinale assorbe principalmente la luce verde e trasmette la luce viola, questo ha dato origine all'ipotesi della Terra viola.[2]
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ a b John Hall e Michael E. Hall, Guyton & Hall Fisiologia medica: 2 Volumi, Edra, 14 gennaio 2022, ISBN 978-88-214-5394-6. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ a b c d e f (EN) EBI Web Team, all-trans-retinal (CHEBI:17898), su www.ebi.ac.uk. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ a b c (EN) PubChem, Retinal, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 4 luglio 2025.
- ^ Carla Pignatti, Fondamenti di Alimentazione e Nutrizione Umana, Società Editrice Esculapio, 1º novembre 2020, ISBN 979-12-202-1630-2. URL consultato il 4 luglio 2025.
- ^ Malwina Zasada e Elżbieta Budzisz, Retinoids: active molecules influencing skin structure formation in cosmetic and dermatological treatments, in Advances in Dermatology and Allergology, vol. 36, n. 4, 2019, pp. 392–397, DOI:10.5114/ada.2019.87443. URL consultato il 4 luglio 2025.
- ^ a b c d e Enciclopedia medica italiana: Tonometria oculare-Zucchero, USES, 1988, ISBN 978-88-03-00244-5. URL consultato il 4 luglio 2025.
- ^ a b (EN) PubChem, 9-Cis-Retinal, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ a b c R. Mattei, Manuale di nutrizione clinica, FrancoAngeli, 2001, ISBN 978-88-464-3292-6. URL consultato il 4 luglio 2025.
- ^ a b c Abraham L. Kierszenbaum e Laura L. Tres, Istologia: Dalle basi molecolari alle correlazioni cliniche, Edra, 14 luglio 2020, ISBN 978-88-214-5241-3. URL consultato il 4 luglio 2025.
- ^ a b (EN) PubChem, 13-cis-Retinal, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ 9-cis-retinal (CHEBI:78273), su www.ebi.ac.uk. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ 9-cis-Retinal - Hazardous Agents | Haz-Map, su haz-map.com. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ Zhiwei Zhou, Xiaotao Shen e Jia Tu, Large-Scale Prediction of Collision Cross-Section Values for Metabolites in Ion Mobility-Mass Spectrometry, in Analytical Chemistry, vol. 88, n. 22, 15 novembre 2016, pp. 11084–11091, DOI:10.1021/acs.analchem.6b03091. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ Haz-Map, Information on Hazardous Chemicals and Occupational Diseases - PubChem Data Source, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ (EN) PubChem, 11-cis-Retinal, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ (EN) Human Metabolome Database (HMDB), 11-cis-Retinaldehyde, su hmdb.ca.
- ^ (EN) Human Metabolome Database (HMDB), 13-cis-Retinal, su hmdb.ca.
- ^ C&L Inventory, su echa.europa.eu. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ (EN) Human Metabolome Database (HMDB), Retinal, su hmdb.ca.
- ^ Zhiwei Zhou, Xiaotao Shen e Jia Tu, Large-Scale Prediction of Collision Cross-Section Values for Metabolites in Ion Mobility-Mass Spectrometry, in Analytical Chemistry, vol. 88, n. 22, 15 novembre 2016, pp. 11084–11091, DOI:10.1021/acs.analchem.6b03091. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ Dylan H. Ross, Ryan P. Seguin e Allison M. Krinsky, High-Throughput Measurement and Machine Learning-Based Prediction of Collision Cross Sections for Drugs and Drug Metabolites, in Journal of the American Society for Mass Spectrometry, vol. 33, n. 6, 1º giugno 2022, pp. 1061–1072, DOI:10.1021/jasms.2c00111. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ a b c (EN) Sivakumar Sekharan e Keiji Morokuma, Why 11- cis -Retinal? Why Not 7- cis -, 9- cis -, or 13- cis- Retinal in the Eye?, in Journal of the American Chemical Society, vol. 133, n. 47, 30 novembre 2011, pp. 19052–19055, DOI:10.1021/ja208789h. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ (EN) NIST Standard Reference Database 1A, in NIST, 19 giugno 2014. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ a b (EN) NIST Standard Reference Database 1A, in NIST, 19 giugno 2014. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ a b (EN) Human Metabolome Database (HMDB), HMDB0002152_nmr_one_5184, su hmdb.ca.
- ^ 11-(CIS)-RETINAL - Optional[13C NMR] - Chemical Shifts - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ (EN) Human Metabolome Database (HMDB), HMDB0006220_nmr_one_5189, su hmdb.ca.
- ^ 13-cis-Retinal - Optional[1H NMR] - Spectrum - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ 13-cis-Retinal - Optional[13C NMR] - Chemical Shifts - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ (EN) Human Metabolome Database (HMDB), HMDB0006220_nmr_two_2026, su hmdb.ca.
- ^ 13-cis-Retinal - Optional[MS (GC)] - Spectrum - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ (EN) PubChem, InChI=1/C20H28O/c1-16(8-6-9-17(2)13-15-21)11-12-19-18(3)10-7-14-20(19,4)5/h6,8-9,11-13,15H,7,10,14H2,1-5H3/b9-6+,12-11+,16-8+,17-13, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ a b c Human Metabolome Database: Showing metabocard for Retinal (HMDB0001358), su hmdb.ca. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ All-trans-Retinal - Optional[1H NMR] - Spectrum - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ All-trans-Retinal - Optional[13C NMR] - Spectrum - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ (EN) MassBank Europe (MassBank.EU), all trans-Retinal, su massbank.eu.
- ^ All-trans-Retinal - Optional[FTIR] - Spectrum - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ All-trans-Retinal - Optional[Vapor Phase IR] - Spectrum - SpectraBase, su spectrabase.com. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ (EN) PubChem, 3-Dehydroretinal, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ Yannick Djoumbou-Feunang, Emma Schymanski e Jeff Zhang, S73 | METXBIODB | Metabolite Reaction Database from BioTransformer, 6 agosto 2024, DOI:10.5281/zenodo.13235312. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ (EN) PubChem, Retinal(O-ethyl)oxime, su pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ RR. Birge, CM. Einterz; HM. Knapp; LP. Murray, The nature of the primary photochemical events in rhodopsin and isorhodopsin., in Biophys J, vol. 53, n. 3, Mar 1988, pp. 367-85, DOI:10.1016/S0006-3495(88)83114-X, PMID 2964878.
- ^ R. Hubbard, A. Kropf, THE ACTION OF LIGHT ON RHODOPSIN., in Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 44, n. 2, Feb 1958, pp. 130-9, PMID 16590155.
- ^ B. Honig, T. Ebrey; RH. Callender; U. Dinur; M. Ottolenghi, Photoisomerization, energy storage, and charge separation: a model for light energy transduction in visual pigments and bacteriorhodopsin., in Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 76, n. 6, Jun 1979, pp. 2503-7, PMID 288039.
- ^ Yannick Djoumbou-Feunang, Jarlei Fiamoncini e Alberto Gil-de-la-Fuente, BioTransformer: a comprehensive computational tool for small molecule metabolism prediction and metabolite identification, in Journal of Cheminformatics, vol. 11, n. 1, 5 gennaio 2019, p. 2, DOI:10.1186/s13321-018-0324-5. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ Hiba Mohammed Taha, Reza Aalizadeh e Nikiforos Alygizakis, The NORMAN Suspect List Exchange (NORMAN-SLE): facilitating European and worldwide collaboration on suspect screening in high resolution mass spectrometry, in Environmental Sciences Europe, vol. 34, n. 1, 21 ottobre 2022, pp. 104, DOI:10.1186/s12302-022-00680-6. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ Jean Adrian, Régine Frangne e Jacques Potus, Dizionario degli alimenti. Scienza e tecnica, Tecniche Nuove, 2009, ISBN 978-88-481-1547-6. URL consultato il 4 luglio 2025.
- ^ Carla Pignatti, Biochimica della Nutrizione, Società Editrice Esculapio, 1º marzo 2022, ISBN 979-12-213-0574-6. URL consultato il 5 luglio 2025.
- ^ J. von Lintig, Filling the Gap in Vitamin A Research. MOLECULAR IDENTIFICATION OF AN ENZYME CLEAVING beta -CAROTENE TO RETINAL, in Journal of Biological Chemistry, vol. 275, n. 16, 2000, pp. 11915–11920, DOI:10.1074/jbc.275.16.11915. URL consultato il 7 giugno 2012.
- ^ Wolf-D. Woggon, Oxidative cleavage of carotenoids catalyzed by enzyme models and beta-carotene 15,15´-monooxygenase, in Pure and Applied Chemistry, vol. 74, n. 8, 2002, pp. 1397–1408, DOI:10.1351/pac200274081397. URL consultato il 7 giugno 2012.
- ^ Y.-S. Kim, N.-H. Kim, S.-J. Yeom, S.-W. Kim, D.-K. Oh, In Vitro Characterization of a Recombinant Blh Protein from an Uncultured Marine Bacterium as a -Carotene 15,15'-Dioxygenase, in Journal of Biological Chemistry, vol. 284, n. 23, 2009, pp. 15781–15793, DOI:10.1074/jbc.M109.002618. URL consultato il 7 giugno 2012.
- ^ M. Liden, Understanding Retinol Metabolism: Structure and Function of Retinol Dehydrogenases, in Journal of Biological Chemistry, vol. 281, n. 19, 2006, pp. 13001–13004, DOI:10.1074/jbc.R500027200. URL consultato il 7 giugno 2012.
- ^ a b Gregg Duester, Retinoic Acid Synthesis and Signaling during Early Organogenesis, in Cell, vol. 134, n. 6, 2008, pp. 921–931, DOI:10.1016/j.cell.2008.09.002. URL consultato il 7 giugno 2012.
- ^ M. Lin, Mouse Retinal Dehydrogenase 4 (RALDH4), Molecular Cloning, Cellular Expression, and Activity in 9-cis-Retinoic Acid Biosynthesis in Intact Cells, in Journal of Biological Chemistry, vol. 278, n. 11, 2003, pp. 9856–9861, DOI:10.1074/jbc.M211417200. URL consultato il 7 giugno 2012.
- ^ KEGG ENZYME: 1.2.3.11 retinal oxidase, su genome.ad.jp. URL consultato il 10 marzo 2009.
- ^ (EN) Chao Chen, Jingmeng Chen e Yan Wang, Ferroptosis drives photoreceptor degeneration in mice with defects in all-trans-retinal clearance, in Journal of Biological Chemistry, vol. 296, 1º gennaio 2021, DOI:10.1074/jbc.RA120.015779. URL consultato il 7 luglio 2025.
- ^ (EN) Francis J. Roushar, Andrew G. McKee e Charles P. Kuntz, Molecular basis for variations in the sensitivity of pathogenic rhodopsin variants to 9-cis-retinal, in Journal of Biological Chemistry, vol. 298, n. 8, 1º agosto 2022, DOI:10.1016/j.jbc.2022.102266. URL consultato il 19 luglio 2025.
- ^ P. Creidi e Ph. Humbert, Clinical Use of Topical Retinaldehyde on Photoaged Skin, in Dermatology, vol. 199, Suppl. 1, 12 agosto 1999, pp. 49–52, DOI:10.1159/000051379. URL consultato il 4 luglio 2025.
Voci correlate
[modifica | modifica wikitesto]Altri progetti
[modifica | modifica wikitesto]
Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su retinale
Collegamenti esterni
[modifica | modifica wikitesto]- (EN) retinal, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
| Controllo di autorità | LCCN (EN) sh85113331 · J9U (EN, HE) 987007534079105171 |
|---|
