Defensina
Le defensine sono una famiglia di proteine deputate, come dice il nome stesso, alla difesa di un organismo dall'attacco di potenziali patogeni. Sono una famiglia di proteine molto antiche e con una struttura altamente conservata in mammiferi, insetti e piante. Sono dei corti peptidi, lunghi da 29-34 aminoacidi, di natura anfipatica che riescono ad inserirsi nelle membrane e inducono la formazione di pori con conseguente morte per lisi della cellula. Esistono due principali categorie di defensine: α e β e si differenziano per il tipo di cellula produttrice e quindi per la localizzazione. Le α sono prodotte principalmente dai neutrofili (contenute nei granuli primari) e dalle cellule di Paneth; vengono prodotte e secrete in forma inattiva di propeptide e sono attivate da un taglio proteolitico ad opera della tripsina. Le β sono prodotte dalle cellule epiteliali non appartenenti al tratto digestivo: del tratto respiratorio, del tegumento, del tratto urogenitale e della lingua.
Le defensine sono una famiglia di proteine deputate, come dice il nome stesso, alla difesa di un organismo dall'attacco di potenziali patogeni.[1] Sono una famiglia di proteine molto antiche e con una struttura altamente conservata in mammiferi, insetti e piante.[2][3] Sono dei corti peptidi, lunghi da 29-34 aminoacidi, di natura anfipatica che riescono ad inserirsi nelle membrane e inducono la formazione di pori con conseguente morte per lisi della cellula.[1]
Esistono due principali categorie di defensine: α e β e si differenziano per il tipo di cellula produttrice e quindi per la localizzazione. Le α sono prodotte principalmente dai neutrofili (contenute nei granuli primari) e dalle cellule di Paneth; vengono prodotte e secrete in forma inattiva di propeptide e sono attivate da un taglio proteolitico ad opera della tripsina.[4]
Le β sono prodotte dalle cellule epiteliali non appartenenti al tratto digestivo: del tratto respiratorio, del tegumento, del tratto urogenitale e della lingua.[5]
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ a b Andrew H. Lichtman, Shiv Pillai, Abul K. Abbas, Immunologia cellulare e molecolare, Elsevier Italia, ISBN 978-88-214-3963-6.
- ^ Structure–activity studies of AtPep1, a plant peptide signal involved in the innate immune response, in Peptides, vol. 29, pp. 2083-2089, DOI:10.1016/j.peptides.2008.08.019.
- ^ Plant defensins, in Planta, vol. 216, 2002, pp. 193-202, DOI:10.1007/s00425-002-0902-6, PMID 12447532.
- ^ Jobin Varkey, Shashi Singh e Ramakrishnan Nagaraj, Antibacterial activity of linear peptides spanning the carboxy-terminal β-sheet domain of arthropod defensins, in Peptides, vol. 27, n. 11, November 2006, pp. 2614-2623, DOI:10.1016/j.peptides.2006.06.010.
- ^ Shunyi Zhu, Steve Peigneur, Bin Gao, Yoshitaka Umetsu, Shinya Ohki, Jan Tytgat. Experimental Conversion of a Defensin into a Neurotoxin: Implications for Origin of Toxic Function. Mol Biol Evol (2014) DOI: 10.1093/molbev/msu038
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Andrew H. Lichtman, Shiv Pillai, Abul K. Abbas, Immunologia cellulare e molecolare, Elsevier Italia, ISBN 978-88-214-3963-6.
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