MTA2
La proteína 2 asociada a metástasis (MTA2) es una proteína codificada en humanos por el gen MTA2. Este gen codifica una proteína que fue identificada como un componente de NuRD un complejo deacetilasa remodelador del nucleosoma, localizado en el núcleo celular de las células humanas. Muestra un patrón de expresión muy amplio y presenta unos elevados niveles de expresión en numerosos tejidos. Podría representar a un miembro de una familia pequeña de genes que codifican proteínas diferentes pero relacionadas, que están implicadas directa o indirectamente en la regulación transcripcional. Sus efectos indirectos en la regulación transcripcional podrían incluir remodelación de la cromatina. Está estrechamente relacionado con otro miembro de esta familia, una proteína que ha sido correlacionada con el potencial metastático de ciertos carcinomas. Estas dos proteínas se encuentran tan estrechamente relacionadas que comparten el mismo tipo de dominio. Estos dominios incluyen dos dominios de unión a ADN, un dominio de dimerización y un dominio típico de proteínas implicadas en la Metilación del ADN. Una de las proteínas conocidas que es una diana de MTA2 es p53. La de acetilación de p53 está correlacionada con la pérdida inhibición del crecimiento celular en células transformadas, lo que apoya un conexión entre los miembros de esta familia y el proceso de metástasis.
| Proteína 2 asociada a metástasis | ||||
|---|---|---|---|---|
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | MTA2 (HGNC: 7411) DKFZp686F2281; MTA1L1; PID | |||
| Identificadores externos |
| |||
| Locus | Cr. 11 q12.3 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
| |||
| Entrez |
| |||
| UniProt |
| |||
| RefSeq (ARNm) |
| |||
La proteína 2 asociada a metástasis (MTA2) es una proteína codificada en humanos por el gen MTA2.[1][2]
Este gen codifica una proteína que fue identificada como un componente de NuRD un complejo deacetilasa remodelador del nucleosoma, localizado en el núcleo celular de las células humanas. Muestra un patrón de expresión muy amplio y presenta unos elevados niveles de expresión en numerosos tejidos. Podría representar a un miembro de una familia pequeña de genes que codifican proteínas diferentes pero relacionadas, que están implicadas directa o indirectamente en la regulación transcripcional. Sus efectos indirectos en la regulación transcripcional podrían incluir remodelación de la cromatina. Está estrechamente relacionado con otro miembro de esta familia, una proteína que ha sido correlacionada con el potencial metastático de ciertos carcinomas. Estas dos proteínas se encuentran tan estrechamente relacionadas que comparten el mismo tipo de dominio. Estos dominios incluyen dos dominios de unión a ADN, un dominio de dimerización y un dominio típico de proteínas implicadas en la Metilación del ADN. Una de las proteínas conocidas que es una diana de MTA2 es p53. La de acetilación de p53 está correlacionada con la pérdida inhibición del crecimiento celular en células transformadas, lo que apoya un conexión entre los miembros de esta familia y el proceso de metástasis.[2]
Interacciones
[editar]La proteína MTA2 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
- HDAC1[3][4][5][6]
- HDAC2[3][7][5]
- MTA1[3]
- CHD4[3]
- RBBP7[3][5]
- RBBP4[3][5]
- MBD3[8][5][9]
- SATB1[6]
Referencias
[editar]- ↑ Futamura M, Nishimori H, Shiratsuchi T, Saji S, Nakamura Y, Tokino T (Mar de 1999). «Molecular cloning, mapping, and characterization of a novel human gene, MTA1-L1, showing homology to a metastasis-associated gene, MTA1». J Hum Genet 44 (1): 52-6. PMID 9929979. doi:10.1007/s100380050107.
- ↑ a b «Entrez Gene: MTA2 metastasis associated 1 family, member 2».
- ↑ a b c d e f Yao, Ya-Li; Yang Wen-Ming (Oct. de 2003). «The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity». J. Biol. Chem. (United States) 278 (43): 42560-8. ISSN 0021-9258. PMID 12920132. doi:10.1074/jbc.M302955200.
- ↑ You, A; Tong J K, Grozinger C M, Schreiber S L (Feb. de 2001). «CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (United States) 98 (4): 1454-8. ISSN 0027-8424. PMID 11171972. doi:10.1073/pnas.98.4.1454.
- ↑ a b c d e Zhang, Y; Ng H H, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Bird A, Reinberg D (Aug. de 1999). «Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation». Genes Dev. (UNITED STATES) 13 (15): 1924-35. ISSN 0890-9369. PMID 10444591.
- ↑ a b Yasui, Dag; Miyano Masaru, Cai Shutao, Varga-Weisz Patrick, Kohwi-Shigematsu Terumi (Oct. de 2002). «SATB1 targets chromatin remodelling to regulate genes over long distances». Nature (England) 419 (6907): 641-5. ISSN 0028-0836. PMID 12374985. doi:10.1038/nature01084.
- ↑ Hakimi, Mohamed-Ali; Dong Yuanshu, Lane William S, Speicher David W, Shiekhattar Ramin (Feb. de 2003). «A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes». J. Biol. Chem. (United States) 278 (9): 7234-9. ISSN 0021-9258. PMID 12493763. doi:10.1074/jbc.M208992200.
- ↑ Sakai, Hirotaka; Urano Takeshi, Ookata Kayoko, Kim Mi-Hyun, Hirai Yugo, Saito Motoki, Nojima Yoshihisa, Ishikawa Fuyuki (Dec. de 2002). «MBD3 and HDAC1, two components of the NuRD complex, are localized at Aurora-A-positive centrosomes in M phase». J. Biol. Chem. (United States) 277 (50): 48714-23. ISSN 0021-9258. PMID 12354758. doi:10.1074/jbc.M208461200.
- ↑ Saito, Motoki; Ishikawa Fuyuki (Sep. de 2002). «The mCpG-binding domain of human MBD3 does not bind to mCpG but interacts with NuRD/Mi2 components HDAC1 and MTA2». J. Biol. Chem. (United States) 277 (38): 35434-9. ISSN 0021-9258. PMID 12124384. doi:10.1074/jbc.M203455200.
Enlaces externos
[editar]- En HomoloGene: MTA2
- En Genome:MTA2
- En MalaCards.Enfermedades que coinciden con:MTA2
- En Estudio de asociación del genoma completo (GWAS) MTA2
- En GeneCards MTA2
