HCFC1
La factor celular hospedador C1 (HCFC1) es una proteína codificada en humanos por el gen HCFC1. Este gen pertenece a la familia de factores celulares hospedadores y codifica una proteína con cinco repeticiones Kelch, un motivo tipo fibronectina y seis repeticiones HCF, cada una de las cuales contiene una señal de digestión altamente específica. Este coactivador nuclear es proteolíticamente digerido en uno de los seis sitios posibles, lo que genera una cadena N-terminal en la correspondiente cadena C-terminal. La forma final de esta proteína consiste en una unión no covalente de las cadenas N- y C-terminal. HCFC1 está implicada en el control del ciclo celular y en la regulación transcripcional durante la infección del virus del herpes. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, que codifican diferentes isoformas de la proteína, aunque no todas las variantes han sido completamente caracterizadas.
| Factor celular hospedador C1 | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | HCFC1 (HGNC: 4839) CFF; HCF-1; HCF1; HFC1; MGC70925; VCAF | |||
| Identificadores externos |
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| Locus | Cr. X q28 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| Información relacionada | ||||
| Articulos relacionados | ||||
La factor celular hospedador C1 (HCFC1) es una proteína codificada en humanos por el gen HCFC1.[1][2]
Este gen pertenece a la familia de factores celulares hospedadores y codifica una proteína con cinco repeticiones Kelch, un motivo tipo fibronectina y seis repeticiones HCF, cada una de las cuales contiene una señal de digestión altamente específica. Este coactivador nuclear es proteolíticamente digerido en uno de los seis sitios posibles, lo que genera una cadena N-terminal en la correspondiente cadena C-terminal. La forma final de esta proteína consiste en una unión no covalente de las cadenas N- y C-terminal. HCFC1 está implicada en el control del ciclo celular y en la regulación transcripcional durante la infección del virus del herpes. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, que codifican diferentes isoformas de la proteína, aunque no todas las variantes han sido completamente caracterizadas.[2]
Función
[editar]La proteína participa en el control del ciclo celular y la regulación transcripcional durante la infección por el virus del herpes simple. Se han descrito variantes de empalme alternativo que codifican diferentes isoformas de la proteína; sin embargo, no todas las variantes se han caracterizado por completo.[3]
Interacciones
[editar]La proteína HCFC1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
[editar]- ↑ Wilson AC, LaMarco K, Peterson MG, Herr W (Aug de 1993). «The VP16 accessory protein HCF is a family of polypeptides processed from a large precursor protein». Cell 74 (1): 115-25. PMID 8392914.
- ↑ a b «Entrez Gene: HCFC1 host cell factor C1 (VP16-accessory protein)».
- ↑ «host cell factor C1». NCBI (en inglés). Consultado el 12 de diciembre de 2025.
- ↑ a b c d e f g Wysocka, Joanna; Myers Michael P, Laherty Carol D, Eisenman Robert N, Herr Winship (Apr. de 2003). «Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1». Genes Dev. (United States) 17 (7): 896-911. ISSN 0890-9369. PMID 12670868. doi:10.1101/gad.252103.
- ↑ a b c Yokoyama, Akihiko; Wang Zhong, Wysocka Joanna, Sanyal Mrinmoy, Aufiero Deborah J, Kitabayashi Issay, Herr Winship, Cleary Michael L (Jul. de 2004). «Leukemia proto-oncoprotein MLL forms a SET1-like histone methyltransferase complex with menin to regulate Hox gene expression». Mol. Cell. Biol. (United States) 24 (13): 5639-49. ISSN 0270-7306. PMID 15199122. doi:10.1128/MCB.24.13.5639-5649.2004.
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- ↑ Gunther, M; Laithier M; Brison O (Jul. de 2000). «A set of proteins interacting with transcription factor Sp1 identified in a two-hybrid screening». Mol. Cell. Biochem. (NETHERLANDS) 210 (1-2): 131-42. ISSN 0300-8177. PMID 10976766.
- ↑ Ajuh, P M; Browne G J, Hawkes N A, Cohen P T, Roberts S G, Lamond A I (Feb. de 2000). «Association of a protein phosphatase 1 activity with the human factor C1 (HCF) complex». Nucleic Acids Res. (ENGLAND) 28 (3): 678-86. PMID 10637318.
- ↑ La Boissière, S; Hughes T, O'Hare P (Jan. de 1999). «HCF-dependent nuclear import of VP16». EMBO J. (ENGLAND) 18 (2): 480-9. ISSN 0261-4189. PMID 9889203. doi:10.1093/emboj/18.2.480.
- ↑ Kristie, T M; Sharp P A (Mar. de 1993). «Purification of the cellular C1 factor required for the stable recognition of the Oct-1 homeodomain by the herpes simplex virus alpha-trans-induction factor (VP16)». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 268 (9): 6525-34. ISSN 0021-9258. PMID 8454622.
- ↑ Scarr, Rebecca B; Sharp Phillip A (Aug. de 2002). «PDCD2 is a negative regulator of HCF-1 (C1)». Oncogene (England) 21 (34): 5245-54. ISSN 0950-9232. PMID 12149646. doi:10.1038/sj.onc.1205647.
- ↑ Lu, R; Yang P; Padmakumar S; Misra V (Aug. de 1998). «The herpesvirus transactivator VP16 mimics a human basic domain leucine zipper protein, luman, in its interaction with HCF». J. Virol. (UNITED STATES) 72 (8): 6291-7. ISSN 0022-538X. PMID 9658067.
- ↑ Freiman, R N; Herr W (Dec. de 1997). «Viral mimicry: common mode of association with HCF by VP16 and the cellular protein LZIP». Genes Dev. (UNITED STATES) 11 (23): 3122-7. ISSN 0890-9369. PMID 9389645.
- ↑ Vogel, J L; Kristie T M (Feb. de 2000). «The novel coactivator C1 (HCF) coordinates multiprotein enhancer formation and mediates transcription activation by GABP». EMBO J. (ENGLAND) 19 (4): 683-90. ISSN 0261-4189. PMID 10675337. doi:10.1093/emboj/19.4.683.
Enlaces externos
[editar]- En HomoloGene: HCFC1
Datos: Q18026833