Syntaxine
Syntaxine sind Proteine, die sich in Membranen integrieren und bei der Fusion von Membranen mitwirken. Ein Beispiel sind die SNARE-Proteine, die bei der Vesikelfusion eine Rolle spielen. So interagiert Syntaxin 1 (t-SNARE) mit SNAP-25 und Synaptobrevin 2 (v-SNARE) um den sogenannten SNARE-Komplex zu bilden. Dadurch werden Vesikelmembran und Zellmembran sehr dicht aneinander gebracht, wodurch die Verschmelzung der beiden Membranen vereinfacht wird. Syntaxin 3 ist das einzige Syntaxin, welches eine enzymatische Schnittstelle aufweist. Dadurch wird der helikale intrazelluläre Teil des Syntaxin 3 von dem transmembranen Teil getrennt. Der helikale Teil hat im nicht gespaltenen Zustand eine geringe Affinität zu RanBP5 während das helikale Spaltprodukt eine hohe Affinität aufweist. Dieser Komplex kann in den Zellkern wandern und dort eine genregulierende Funktion ausüben. Dies könnte evtl. bei der Zellpolarität eine wichtige Rolle spielen zumal Syntaxin 3 selbst an Zellpolarisation beteiligt ist.
| Syntaxine | ||
|---|---|---|
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.F.1 | |
| Bezeichnung | SVF-Pore | |
Syntaxine sind Proteine, die sich in Membranen integrieren und bei der Fusion von Membranen mitwirken. Ein Beispiel sind die SNARE-Proteine, die bei der Vesikelfusion eine Rolle spielen. So interagiert Syntaxin 1 (t-SNARE) mit SNAP-25 und Synaptobrevin 2 (v-SNARE) um den sogenannten SNARE-Komplex zu bilden. Dadurch werden Vesikelmembran und Zellmembran sehr dicht aneinander gebracht, wodurch die Verschmelzung der beiden Membranen vereinfacht wird. Syntaxin 3 ist das einzige Syntaxin, welches eine enzymatische Schnittstelle aufweist. Dadurch wird der helikale intrazelluläre Teil des Syntaxin 3 von dem transmembranen Teil getrennt. Der helikale Teil hat im nicht gespaltenen Zustand eine geringe Affinität zu RanBP5 während das helikale Spaltprodukt eine hohe Affinität aufweist. Dieser Komplex kann in den Zellkern wandern und dort eine genregulierende Funktion ausüben. Dies könnte evtl. bei der Zellpolarität eine wichtige Rolle spielen zumal Syntaxin 3 selbst an Zellpolarisation beteiligt ist.
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Imma Fernandez, Josep Ubach, Irina Dulubova, Xiangyang Zhang, Thomas C. Südhof, Josep Rizo: Three-dimensional structure of an evolutionarily conserved N-terminal domain of syntaxin 1A. In: Cell. 94 (6), September 1998, S. 841–849. doi:10.1016/S0092-8674(00)81742-0. PMID 9753330.
- Mark K. Bennett, José E. García-Arrarás, Lisa A. Elferink, Karen Peterson, Anne M. Fleming, Christopher D. Hazuka, Richard H. Scheller: The syntaxin family of vesicular transport receptors. In: Cell. 74 (5), September 1993, S. 863–873. doi:10.1016/0092-8674(93)90466-4. PMID 7690687.
- Danko D Georgiev, James F Glazebrook: Subneuronal processing of information by solitary waves and stochastic processes. In: Sergey Edward Lyshevski: Nano and Molecular Electronics Handbook. Nano and Microengineering Series. CRC Press, 2007, ISBN 978-0-8493-8528-5, S. 17-1 bis 17-41.
- D. J. Woodbury, K. Rognlien: The t-SNARE syntaxin is sufficient for spontaneous fusion of synaptic vesicles to planar membranes. In: Cell Biol. Int. 24 (11), 2000, S. 809–818. doi:10.1006/cbir.2000.0631. PMID 11067766.
- X. Han, C. T. Wang, J. Bai, E. R. Chapman, M. B. Jackson: Transmembrane segments of syntaxin line the fusion pore of Ca2+-triggered exocytosis. In: Science. 304 (5668), V, S. 289–292. doi:10.1126/science.1095801. PMID 15016962.
- S. Pereira, A. Massacrier, P. Roll, A. Vérine, M. C. Etienne-Grimaldi, Y. Poitelon, A. Robaglia-Schlupp, S. Jamali, N. Roeckel-Trevisiol, B. Royer, P. Pontarotti, C. Lévêque, M. Seagar, N. Lévy, P. Cau, P. Szepetowski: Nuclear localization of a novel human syntaxin 1B isoform. In: Gene. 423 (2), November 2008, S. 160–171. doi:10.1016/j.gene.2008.07.010. PMID 18691641.
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- PROSITE: Syntaxin/Epimorphin Proteinfamilie (englisch)
- PROSITE: t-SNARE Proteine mit endständiger Rolle (englisch)