Arginin

Strukturformel
Strukturformel von L-Arginin, dem natürlich vorkommenden Enantiomer
Allgemeines
Freiname	Arginin[1]
Andere Namen	2-Amino-5-guanidinopentansäure α-Amino-δ-guanidinvaleriansäure Abkürzungen: Arg (Dreibuchstabencode) R (Einbuchstabencode) ARGININE (INCI)[2]
Summenformel	C6H14N4O2 (Arginin) C6H14N4O2·HCl (Arginin­hydrochlorid) C6H14N4O2·HCl·H2O (Arginin­hydrochlorid·Hydrat)
Kurzbeschreibung	weißer Feststoff[3]
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 74-79-3 (L-Arginin) 157-06-2 (D-Arginin) 7200-25-1 (Racemat) 1119-34-2 (L-Arginin­hydrochlorid) 332360-01-7 (DL-Arginin­hydrochlorid·Hydrat) EG-Nummer 200-811-1 ECHA-InfoCard 100.000.738 PubChem 6322 ChemSpider 6082 DrugBank DB00125 Wikidata Q173670
Arzneistoffangaben
ATC-Code	V06  B05XB01
Eigenschaften
Molare Masse	174,20 g·mol−1 (Arginin) 210,66 g·mol−1 (Arginin­hydrochlorid) 228,68 g·mol−1 (Arginin­hydrochlorid·Hydrat)
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,36–1,56 g·cm−3[3]
Schmelzpunkt	238 °C[3]
pKS-Wert	pKS, COOH = 2,0[4] pKS, NH3+ = 9,0[4] pKS, Guanidinium-Gruppe = 12,1[4]
Löslichkeit	gut in Wasser (150 g·l−1 bei 20 °C)[3]
Sicherheitshinweise
Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[5] keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H: keine H-Sätze P: keine P-Sätze
Toxikologische Daten	5110 mg·kg−1 (LD50, Ratte, oral)[3]
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

L-Arginin ist eine proteinogene α-Aminosäure. Für den Menschen ist sie semi-essentiell. Der Name leitet sich vom lateinischen Wort argentum (Silber) ab, da die Aminosäure zuerst als Silber-Salz isoliert werden konnte. Diese Aminosäure hat den höchsten Masseanteil an Stickstoff von allen proteinogenen Aminosäuren. Im Dreibuchstabencode wird L-Arginin mit Arg und im Einbuchstabencode als R abgekürzt, wobei R für Arginine aufgrund der phonetischen Ähnlichkeit zugeordnet wurde.^[6]

L-Arginin wurde 1886 erstmals durch den deutschen Chemiker Ernst Schulze und seinen Doktoranden Ernst Steiger aus Lupinenkeimlingen isoliert.^[7] 1894 gelang dann dem schwedischen Chemiker Sven Gustaf Hedin die Isolierung von Arginin aus tierischem Material durch die hydrolytische Spaltung von Hornsubstanz.^[8] Durch einen Vergleich seines „tierischen“ Arginins mit ihm zur Verfügung gestellten Proben aus dem Labor Schulzes gelang Hedin der Nachweis der Übereinstimmung der beiden Substanzen.^[9] Die Struktur Arginins wurde 1897 bestimmt.^[10]

Biochemisch wurde 1932 der Arginin-abhängige Prozess des Harnstoffzyklus durch Hans Adolf Krebs und Kurt Henseleit aufgeklärt.

1998 erhielten die Wissenschaftler Robert F. Furchgott, Louis J. Ignarro und Ferid Murad für die Erforschung des Zusammenhangs von Arginin und dem körpereigenen sekundären Botenstoff Stickstoffmonoxid (Stickoxid, NO) den Nobelpreis für Medizin.

Arginin wird in Organismen de novo aus dem einfacher aufgebauten Glutamin hergestellt. Arginin entsteht auch als Zwischenprodukt innerhalb des Harnstoffzyklus, wird dort jedoch im gleichen Maße wieder verbraucht (netto also nicht erzeugt). Im Harnstoffzyklus ist die temporäre Erzeugung von Arginin ein notwendiger Teilschritt zur Erzeugung und Ausscheidung von Harnstoff.

Die De-Novo-Biosynthese von Arginin beim Menschen geht von Glutamin aus. Dieses wird zu Glutaminsäure deaminiert und dann weiter zu Glutamat-5-semialdehyd umgesetzt. Durch Transaminierung von einem zweiten Glutaminsäuremolekül entsteht daraus Ornithin, das in den Harnstoffzyklus eintritt.^[11]

In Bakterien verläuft die Biosynthese über acetylierte Intermediate. Glutamat wird zu N-Acetylglutamat acetyliert, dann über N-Acetylglutamylphosphat und N-Acetylglutamatsemialdehyd zu N-Acetylornithin umgesetzt. Entfernung der Acetylgruppe ergibt Ornithin, das in den Harnstoffzyklus eintritt. Die Deacetylierung ist entweder durch einfache Hydrolyse möglich (mit Acetylornithinase) oder durch Übertragung der Acetylgruppe auf Glutaminsäure unter Rückgewinnung von N-Acetylglutamat. Die Acetylierung dient vermutlich der Trennung der Biosynthesewege von Arginin und Prolin, da das nichtacetylierte Glutamat-5-semialdehyd leicht zu Pyrrolin-5-carbonsäure cyclisiert.^[12]

Der Biosyntheseweg zu Ornithin als Vorläufer des Arginins über N-Acetylglutamat mit Rückgewinnung der Acetylgruppe kommt neben vielen Bakterien auch bei Pflanzen und Pilzen vor, aber nicht bei Tieren. Arginin entsteht aus dem Ornithin dann über den Harnstoffzyklus.^[13]

Im Harnstoffzyklus wird Ornithin zu Citrullin, dann zu Arginin und schließlich (unter Abspaltung von Harnstoff) wieder zu Ornithin umgewandelt. Der Zyklus ist notwendig, da eine direkte Umwandlung von Ammoniak in Harnstoff unter physiologische Bedingungen nicht möglich ist.

Aus Ammoniak und Kohlenstoffdioxid wird Carbamoylphosphat gebildet, das in den Zyklus eintritt. Das Kohlenstoff- und das Stickstoffatom finden sich am Ende im Harnstoff wieder, das zweite Stickstoffatom stammt aus Aspartat. Der Harnstoff entsteht in der Leber und wird über das Blut in die Niere transportiert und dann im Urin ausgeschieden, wo der Harnstoff etwa 90 % des Stickstoffs ausmacht.^[14] In den Mitochondrien findet die Umsetzung von Ornithin mit Carbamoylphosphat durch Ornithin-Transcarbamoylase zu Citrullin statt. Die weiteren Reaktionen finden im Cytosol statt. Citrullin und Aspartat werden durch die Argininosuccinat-Synthase zu Argininosuccinat umgesetzt. Dieses wird durch die Argininosuccinat-Lyase unter Abspaltung von Fumarat zu Arginin umgesetzt. Arginin kann wiederum durch Arginase unter Freisetzung von Harnstoff zu Ornithin umgesetzt werden, womit sich der Kreis schließt.^[14]

Die Ausscheidung von Stickstoff in Form von Harnstoff findet sich bei Säugetieren, während bei Fischen meist direkt Ammonium ausgeschieden wird und bei Reptilien und Vögeln Harnsäure.^[15]

Durch Phosphorylierung von Arginin entsteht Argininphosphat, das als Energiereserve bei Lebewesen dient. Es kann seine Phosphatgruppe auf Adenosindiphosphat übertragen, was eine sehr schnelle Rückgewinnung von Adenosintriphosphat (ATP) ermöglicht. Man spricht von einem Phosphagen. Argininphosphat kommt in dieser Funktion vor allem in Wirbellosen vor, in Säugetieren kommt stattdessen Kreatinphosphat zum Einsatz.^[16] Zeitweise wurde sogar angenommen, dass Wirbellose immer Argininphosphat und Wirbeltiere immer Kreatinphosphat nutzen. Später hat sich jedoch herausgestellt, dass beide Varianten bei den Wirbellosen vorkommen, bei Stachelhäutern sogar beide zusammen, und dass es noch weitere Phosphagene gibt.^[17]

Bei Mollusken dient die Umsetzung von Arginin mit Pyruvat außerdem der Rückgewinnung von verbrauchtem NAD+ in der Glycolyse. Die Glycolyse und gleichzeitige Nutzung von Argininphosphat dient der anaeroben Energiegewinnung. Dabei kann ATP für die schnelle Fortbewegung über eine kurze Dauer gewonnen werden. Bei den Wirbeltieren und vielen Wirbellosen funktioniert die Rückgewinnung von NAD+ bei der Glycolyse über die Umsetzung von Pyruvat zu Lactat, während bei Mollusken und einigen anderen Taxa der Wirbellosen zusätzlich oder sogar ausschließlich Pyruvat mit Aminosäuren (Arginin, Alanin, Glycin) zu Opinen umgesetzt wird. Bei vielen Muscheln und Schnecken und insbesondere bei Kopffüßern ist dies die Bildung von Octopin aus Pyruvat und Arginin, unter anderem bei Octopus octopodia, in dem das Octopin erstmals entdeckt wurde.^[11]

Auch Kreatin als Energiespeicher benötigt für die Biosynthese Arginin. Arginin und Glycin werden durch die Arginin:Glycin-Amidinotransferase zu Ornithin und Guanidinoessigsäure umgesetzt. Letzteres wird durch die Guanidinoacetat-Methyltransferase mit S-Adenosylmethionin zum Kreatin methyliert.^[18] Bei Menschen wird etwa 20–30 % des täglich verfügbaren Arginins in Kreatin umgewandelt. ATP wird in großen Mengen gebraucht, weist aber durch negative Ladungen eine geringe Diffusion auf. Kreatinphosphat kann aus Adenosintriphosphat und Kreatin gebildet werden und andererseits wieder Adenosindiphosphat zu Adenosintriphosphat umsetzen. Deshalb werden Energieäquivalente in vielen Säugetierzellen mittels Kreatinphosphat von den Mitochondrien ins Cytosol überführt.^[15]

L-Arginin ist beim Menschen und bei vielen anderen Tieren die alleinige Vorstufe von Stickstoffmonoxid (NO), einem der kleinsten Botenstoffe im menschlichen Körper. Durch NO-Synthasen (Stickstoffmonoxid-Synthasen) entstehen aus L-Arginin der Endothelium-derived relaxing Factor (EDRF), der als NO identifiziert wurde. EDRF führt physiologisch zu einer Gefäßerweiterung, indem das NO in die Muskelschicht der Gefäße diffundiert. Es aktiviert dort die lösliche Guanylatcyclase und führt so zur Erschlaffung der glatten Muskulatur und zum Nachlassen des Gefäßtonus. Studien zeigen, dass Arginin über diese Gefäßerweiterung einen erhöhten Blutdruck signifikant senken kann.^[19]

Die Decarboxylierung von Arginin durch Arginindecarboxylase ergibt Agmatin, das als Neuromodulator wirkt und einen alternativen Vorläufer für die Synthese von Polyaminen darstellt. Letztere sind bei Säugetieren essentiell für verschiedene posttranslationale Modifikationen, unter anderem an Histonen.^[15] Agmatin kann zu N-Carbamoylputrescin und dann zu Putrescin umgewandelt werden. Alternativ entsteht letzteres durch Decarboxylierung von Ornithin. Putrescin kann zunächst zu Spermidin und dann zu Spermin, den anderen Polyaminen, umgesetzt werden.^[20] Wie viel Putrescin jeweils aus Agmatin und aus Ornithin entsteht, ist nicht im Detail bekannt.^[15]

Diverse pflanzliche Alkaloide wie Nicotin und die Tropanalkaloide Cocain, Hyoscyamin und Scopolamin werden in Pflanzen aus Putrescin gebildet. Dieses entsteht meist aus Ornithin, kann aber auch aus Arginin gebildet werden.^[21] Auch Homospermidin als Vorläufer der Pyrrolizidinalkaloide (zum Beispiel Senecionin) wird aus Arginin oder Ornithin über Putrescin gebildet.^[22]

Auch bei Bakterien können sowohl Arginin als auch Ornithin in Putrescin umgewandelt werden. Welcher Weg auftritt, hängt davon ab, ob Arginin in Ornithin umgewandelt oder anderweitig verwertet wird und wie viel Arginin verfügbar ist. Prokaryoten, die über Arginin-Decarboxylase verfügen sind unter anderem Enterobakterien, Mycobakterien sowie Vertreter von Aeromonas und Pseudomonas.^[23]

Arginin kann von Säugetieren über Glutamat-5-semialdehyd und Pyrrolin-5-carbonsäure zu Prolin umgewandelt werden.^[15] Auch bei Bakterien kommt die Umwandlung von Arginin in andere Aminosäuren vor, so können Vertreter der Gattung Bacillus Arginin über Ornithin zu Prolin oder Glutaminsäure umwandeln.^[24]

Die Solanum-Alkaloide (aus der Pflanzenfamilie Nachtschattengewächse) und Veratrum-Alkaloide (Gattung Veratrum) werden aus Cholesterol biosynthetisiert. Stickstoff wird durch Transaminierung aus Arginin eingeführt.^[25]

Vargulin ist ein Luciferin, das von Muschelkrebsen aus Arginin, Tryptophan und Isoleucin gebildet wird und der Erzeugung von Biolumineszenz in Form von blauem Licht dient. Bei der Biolumineszenz entsteht durch Reaktion eines Luciferins mit einer Luciferase ein energetisch angeregtes Molekül als Produkt, das Licht freisetzt. Vargulin kommt in den Gattungen Vargula und Cypridina vor, sowie bei einigen Arten von Fischen, die sich von Muschelkrebsen ernähren und die Verbindung über die Nahrung aufnehmen.^[26]

Verschiedene Bakterien können Arginin energetisch verwerten. Dabei wird es zuerst durch Arginin-Deiminase zu Citrullin umgesetzt, dann durch Ornithin-Transcarbamylase zu Ornithin und Carbamoylphosphat. Durch den Abbau des Carbamoylphosphats mittelsCarbamatkinase zu Ammoniumhydrogencarbonat kann ein Molekül ATP aus ADP gewonnen werden. Diverse Prokaryoten nutzen Arginin als ausschließliche Energiequelle. Dazu gehören beispielsweise Vertretern von Mycoplasma, Bacillus, Spirochaeta, Vertreter der zu den Archaeen gehörenden Halobakterien, sowie Streptococcus faecalis und Pseudomonas aeruginosa. Der dabei genutzte Reaktionsweg kommt aber auch Vertretern von Aeromonas und Spiroplasma, anderen Vertretern von Pseudomonas, sowie Clostridien und Cyanobakterien vor. Viele Bakterien, die diesen Reaktionsweg nutzen, scheiden große Mengen Ornithin aus, was darauf hindeutet, dass nur die Guanidinogruppe genutzt wird. Bei einigen Bakterien kann Arginin auch als ausschließliche Stickstoffquelle dienen, zum Beispiel Aeromonas formicans oder Bacillus licheniformis.^[27] Ein weiterer Abbauweg für Arginin, der beispielsweise in diversen Arten von Pseudomonas vorkommt, nutzt Arginin-Succinyltransferase. In diesem Reaktionsweg wird das Kohlenstoffatom der Arginin-Guanidinogruppe in Kohlenstoffdioxid umgewandelt und NADH gewonnen.^[28]

Cyanophycin ist ein Polymer mit einer Kette aus Asparaginsäure-Einheiten mit Arginin als Seitenketten. Es wird von Cyanobakterien und anderen Bakterien entweder direkt aus Arginin und Asparaginsäure gebildet oder aus dem entsprechenden Dipeptid, β-Aspartylarginin, und dient als Speicherform für Stickstoff.^[29]

Bei Pflanzen, insbesondere Bäumen, spielt Arginin ebenfalls eine Rolle zur Speicherung von Stickstoff. Bei erhöhtem Angebot an Stickstoff wird verstärkt Arginin, dass den höchsten Stickstoffanteil der Aminosäuren hat, gebildet und als freie Aminosäure oder in Proteinen gespeichert. Bäume weisen außerdem Transportproteine zur Aufnahme von Arginin aus dem Boden auf, bei Nadelbäumen ist es eine bevorzugte Stickstoffquelle. Bei verschiedenen Untersuchungen wurde im Vergleich zu anderen Aminosäuren viel freies Arginin im Xylem von Bäumen gefunden, beispielsweise bei Zitrusfrüchten. Aus argininhaltigen Speicherproteinen wird das Arginin bei Bedarf zurückgewonnen. Auch für die Bereitstellung von Stickstoff bei der Keimung kommt Arginin zum Einsatz, was anhand der See-Kiefer untersucht wurde.^[30]

Als proteinogene Aminosäure dient Arginin insbesondere dem Aufbau von Proteinen. Posttranslationale Modifikationen von Proteinen mit Arginin (Arginylierung) kommen ebenfalls vor.^[31]

Proteine entstehen durch Übersetzung genetischer Informationen aus Messenger-RNA (mRNA) in der Translation an den Ribosomen. Die Information ist in Einheiten zu je drei RNA-Basen aufgeteilt, die Codons heißen und jeweils eine Aminosäure codieren (zusätzlich gibt es Stopcodons). Mit den vier Basen, Adenin (A), Guanin (G), Uracil (U) und Cytosin (C), und drei pro Codon ergeben sich insgesamt 64 mögliche Codons für 20 Aminosäuren, sodass alle Aminosäuren (außer Tryptophan) mehrfach codiert sind und zwei bis sechs mal vorkommen.^[32] Im genetischen Standardcode codieren sechs Basentripletts für Arginin, darunter alle vier die mit CG beginnen (CGU, CGC, CGA und CGG) sowie zwei die mit AG beginnen (AGA und AGG).^[33.1] In diversen anderen genetischen Codes gibt es weniger Arginin-Codons: In tierischen Mitochondrien sind AGA und AGG anders belegt. So sind sie bei Wirbeltieren dort stattdessen Stopcodons, bei den meisten Wirbellosen codieren sie stattdessen für Serin und bei Manteltieren für Glycin.^[34] Weitere Abweichungen gibt es beim mitochondrialen Code der Rhabdopleuridae und Cephalodiscidae, wo AGA für Serin und AGG für Lysin codiert.^[35] Durch eine Interaktion mit dem negativ geladenen Austrittstunnel von Ribosomen verringern positiv geladene Aminosäuren beim Einbau in Peptide die Translationsgeschwindigkeit, was insbesondere für Lysin und Arginin gilt.^[36]

Die Methylierung von Arginin ist eine wichtige posttranslationale Modifikation von Arginin in Histonen und anderen Proteinen. Je nach katalysierendem Enzym wird Methylarginin (mit einer Methylgruppe) beziehungsweise symmetrisches Dimethylarginin oder asymmetrisches Dimethylarginin (mit je zwei Methylgruppen) gebildet.^[15]

Eine andere posttranslationale Modifikation von Argininen in Proteinen ist die Citrullinierung, also die Umwandlung in Citrullin durch Peptidylarginin-Deiminase, welche die Eigenschaften der Seitenkette stark ändert, da deren positive Ladung so verloren geht.^[15]

Arginin ist eine häufige Aminosäure in Histonen und trägt häufig posttranslationale Modifikationen.^[37] Argininmethylierung an Histonen ist ein wichtiger Mechanismus zur Regulierung der Transkription. Gut untersuchte Methylierungspositionen sind Arginin 2 und Arginin 17 am Histon H3 sowie Arginin 3 am Histon H4.^[15]

Unter physiologischen Bedingungen ist Arginin immer protoniert und positiv geladen, was essentiell für die Funktionen vieler Arginin-haltiger Proteine ist. Unter anderem dient Arginin als Spannungssensor in Natrium- und Kaliumionenkanälen. Die positiven Ladungen ermöglichen außerdem die Bindung von Proteinen an negativ geladene Nukleinsäuren (DNA und RNA).^[15] Argininreiche Motive kommen in vielen mit RNA interagierenden Proteinen vor, beispielsweise in Antiterminatoren, ribosomalen Proteinen und sowie Proteinen in den Virushüllen von RNA-Viren.^[38]

Arginineinheiten spielen eine wichtige Rolle bei der Bindung der DNA an Histone in den Nukleosomen. DNA ist durch die Phosphatgruppen an der Außenseite stark negativ geladen. Histone sind durch die enthaltenen basischen Aminosäuren (Lysin und Arginin) stark positiv geladen. Durch die Ausbildung von Salzbrücken wird die Interaktion von DNA und Histonen bei der Bildung von Nuleosomen stabilisiert.^[39]

Zellpenetrierende Peptide sind kurze Peptide (weniger als 20 Aminosäuren), die Zellwände von Säugetierzellen durchdringen können. Eine entsprechende Peptid-Sequenz als Bestandteil eines Proteins ermöglicht dem ganzen Protein die Durchquerung der Zellmembran. Zellpenetrierende Peptide sind stark kationisch und haben oft einen hohen Anteil an Arginin, der direkt mit der Fähigkeit der Zellmembran-Durchdringung korreliert. Ein Beispiel ist das in HIV vorkommende TAT-Peptid, das elf Aminosäuren mit sechs Arginineinheiten umfasst. Oligomere des Arginins können ebenfalls leicht in Zellen eindringen, wobei die Fähigkeit dazu von sechs bis 15 Wiederholeinheiten zunimmt. Oligomere mit weniger oder mehr Einheiten können dies deutlich schlechter.^[40]

LYRM-Proteine erfüllen verschiedene Funktionen in eukaryotischen Zellen und weisen ein konserviertes LYR-Motiv (Leucin, Tyrosin, Arginin) auf, das für die Interaktion mit Acyl-Carrier-Proteinen benötigt wird, welche wiederum essentiell für die Funktion der LYRM-Proteine ist.^[41] Die Giftigkeit des Ricins aus dem Wunderbaum basiert auf der Inaktivierung von Ribosomen in eukaryotischen Zellen, was die Proteinbiosynthese verhindert. Dabei enthält das Ricin mehrere Arginineinheiten, die zwar nicht für die katalytische Aktivität relevant sind jedoch wichtig für die Bindung Ribosomen, sodass ihr Verlust die Wirkung des Rizins deutlich vermindert.^[42]

Beim TAT-System (Twin Arginine Translocation) in Bakterien werden gefaltete Proteine durch die Zellmembran transportiert. Die zu transportierenden Proteine weisen eine charakteristische Erkennungssequenz auf, die insbesondere zwei namensgebende konsekutive Arginin-Einheiten aufweist.^[43]

Aconitasen des Citrat-Zyklus aus Eukaryoten weisen ein Arginin im aktiven Zentrum auf, das eine wichtige Rolle in der Bindung des Substrats (Aconitat) spielt, sodass eine Mutation zu einer Reduktion der Aktivität führt.^[44]

Das Protein Transketolase-like 1 beeinflusst die Ausbildung von Neuronen im Neocortex des Gehirns. Im Gegensatz zu dem bei Menschenaffen und Neandertalern vorliegenden Protein ist bei Homo sapiens ein einzelnes Lysin gegen Arginin ausgetauscht, was zu einer verstärkten Bildung von Neuronen führt und vermutlich ein Grund für die Entwicklung der kognitiven Fähigkeiten des Menschen ist.^[45] Bei der Delta-Variante von Sars-CoV-2 ist gegenüber der Alpha-Variante an der Furin-Schnittstelle des Spike-Proteins das Prolin-681 zu Arginin mutiert, was ein wichtiger Grund für die höhere Übertragungsrate der Variante ist.^[46]

Die Inaktivierung durch kontrollierte Proteolyse des aktivierten Blutgerinnungsfaktor V (FVa oder Accelerin) ist essentiell für die Regulation der Blutgerinnung. Die Schnittstellen liegen beim Arginin-306, Arginin-506 und Arginin-679. Die Faktor-V-Leiden-Mutation ist eine häufige Mutation, bei der Arginin-506 zu Glutamin mutiert ist und die zu einem erhöhten Thromboserisiko führt. Verschiedene Mutationen des Arginin-306 sind bekannt, allerdings sind sie deutlich seltener und der Effekt auf die Blutgerinnung ist nur wenig ausgeprägt.^[47]

Arginin ist eine α-Aminosäure, die in ihrer Seitenkette eine hydrophile, basisch reagierende Guanidinogruppe enthält. Diese liegt im sauren, neutralen und schwach basischen Milieu protoniert vor, wobei die positive Ladung zwischen den Aminogruppen delokalisiert ist. Gemeinsam mit L-Lysin und L-Histidin gehört L-Arginin zur Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen.

Arginin liegt im neutralen pH-Bereich überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, da die α-Aminogruppe und die Guanidinogruppe protoniert vorliegen, wogegen die Carboxygruppe deprotoniert vorliegt. In diesem Zustand trägt Arginin eine positive Netto-Ladung.^[48] Die Guanidinogruppe ist eine sehr starke Base, da sie in ihrer protonierten Form als Guanidinium-Ion delokalisierte π-Elektronen besitzt. Sie liegt erst über einem pH-Wert von 12,1 mehrheitlich deprotoniert vor. Die Guanidingruppe des Arginins kann mit dem Sakaguchi-Test nachgewiesen werden.

Der isoelektrische Punkt, bei dem Arginin keine Netto-Ladung trägt und somit im elektrischen Feld nicht wandert, liegt bei pH 10,8.^[49] Bei diesem pH-Wert besitzt Arginin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser.

Freies L-Arginin hat einen bitteren Geschmack.^[50]

Arginin besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zwei chirale Enantiomere.

In den Proteinen kommt ausschließlich L-Arginin [Synonym: (S)-Arginin] peptidisch gebunden vor. Enantiomer dazu ist das spiegelbildliche D-Arginin [Synonym: (R)-Arginin], das in Proteinen nicht vorkommt. Racemisches Arginin [Synonyma: DL-Arginin und (RS)-Arginin] besitzt geringe Bedeutung.

Wenn in Texten oder in der wissenschaftlichen Literatur „Arginin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, ist L-Arginin gemeint.

Enantiomere von Arginin
Name	L-Arginin	D-Arginin
Andere Namen	(S)-Arginin Arginin (INN)	(R)-Arginin
Strukturformel
CAS-Nummer	74-79-3	157-06-2
	7200-25-1 (Racemat)
EG-Nummer	200-811-1	205-866-5
	230-571-3 (Racemat)
ECHA-Infocard	100.000.738	100.005.334
	100.027.793 (Racemat)
PubChem	6322	71070
	232 (Racemat)
DrugBank	DB00125	DB04027
	− (Racemat)
FL-Nummer	17.003	–
Wikidata	Q173670	Q27076987
	Q27104032 (Racemat)

Für die Herstellung von L-Arginin gibt es zwei Verfahren:^[51]

• „Extraktion“ aus Protein-Hydrolysaten von Gelatine, Haaren oder Federn. Dabei wird das Protein-Hydrolysat (Aminosäuregemisch) durch Kristallisation und Ionenaustauscherchromatographie getrennt und so – neben anderen proteinogenen Aminosäuren – L-Arginin isoliert.
• Fermentation.

Das dabei erhaltene L-Arginin kann ggf. in einem weiteren Produktionsschritt durch Umsetzung mit Salzsäure in das stabilere L-Arginin-Hydrochlorid umgewandelt werden.

Arginin ist semi-essentiell. Neben der Aufnahme von Arginin über die Nahrung und der Rückgewinnung aus Proteinen spielt bei Säugetieren auch die De-Novo-Biosynthese eine Rolle. Bei gesunden Erwachsenen ist die De-Novo-Biosynthese zur Versorgung mit Arginin ausreichend. In der frühen Entwicklung, bei diversen gesundheitlichen Problemen und insbesondere bei Problemen mit den zur Biosynthese notwendigen Enzymen ist dies jedoch nicht der Fall.^[31]

Der Mensch kann innerhalb des Harnstoffzyklus Arginin selbst synthetisieren, allerdings sind die entstehenden Mengen nicht ausreichend, um den Bedarf vor allem bei heranwachsenden Menschen vollständig zu decken. Daher ist L-Arginin für Kinder essentiell. Aber auch bei Erwachsenen wird der Bedarf an L-Arginin durch die körpereigene Produktion oft nicht ausreichend abgedeckt. Besonders in der Wachstumsphase, durch Stress, bei diversen Krankheiten (z. B. Arteriosklerose, Bluthochdruck, erektile Dysfunktion, Gefäßerkrankungen) oder nach Unfällen übersteigt der Bedarf an Arginin die vom menschlichen Organismus produzierte Menge.^[52][53]

Auch im Alter steigt der Bedarf an L-Arginin stark an, da der endogene Gegenspieler, das asymmetrische Dimethylarginin (ADMA), um den Faktor 4 ansteigt und damit 40-fach erhöhte Argininkonzentrationen zur Neutralisierung der gefährlichen Effekte dieses Sterblichkeitsfaktors benötigt werden.^{[52][53][54][55][56][57]}

Diese Mengen können nur durch eine diätetische Zufuhr gedeckt werden. Entscheidend für den Bedarf an L-Arginin sind daher auch Faktoren wie oxidativer und nitrosativer Stress sowie die ADMA-Spiegel und damit das L-Arginin-ADMA-Verhältnis.^[52][58]

Bei einer Proteinzufuhr von etwa 70–90 g/Tag ergibt sich eine rechnerische tägliche Argininzufuhr von ca. 1–5 g/Tag.^[52][59] L-Arginin ist weit verbreitet. Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Arginingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von gebundenem Arginin am Gesamtprotein angegeben.^[60]

Lebensmittel	Protein	Arginin	Anteil
Buchweizenkörner	13,25 g	0 982 mg	0 7,4 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	2188 mg	0 8,9 %
Erdnuss, geröstet	23,68 g	2832 mg	11,9 %
Hähnchenbrustfilet, roh	21,23 g	1436 mg	0 6,8 %
Hühnerei	12,57 g	0 820 mg	0 6,5 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 119 mg	0 3,6 %
Kürbiskerne	30,23 g	5353 mg	17,7 %
Lachs, roh	20,42 g	1221 mg	0 6,0 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 345 mg	0 5,0 %
Pinienkerne	13,69 g	2413 mg	17,6 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 602 mg	0 7,6 %
Schweinefleisch, roh	20,95 g	1394 mg	0 6,7 %
Walnüsse	15,23 g	2278 mg	15,0 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 642 mg	0 4,7 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Arginin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Arginin.

L-Arginin wird zur Behandlung einer schweren metabolischen Alkalose verwendet. In der Kinderheilkunde ist L-Arginin auch zur Behandlung eines durch eine schwere angeborene Stoffwechselstörung bedingten erhöhten Ammoniakgehaltes im Blut (Hyperammonämie) angezeigt. Diagnostisch wird L-Arginin zur Abklärung eines Wachstumshormonmangels bei Minderwuchs eingesetzt. Als (semi)essentielle Aminosäure ist L-Arginin obligatorischer Bestandteil einer parenteralen Ernährung. In Elektrolyt-Konzentraten zum Zusatz zu Infusionslösungen und in peroralen Diätetika wird L-Arginin ebenfalls eingesetzt.^[61] Pharmazeutisch verwendet wird meistens das L-Arginin-Hydrochlorid.

Arginin wird als Nahrungsergänzungsmittel (NEM) häufig mit diversen Heilsversprechen vermarktet,^[33][62] Für die Verwendung solcher gesundheitsbezogenen Angaben (health claims) liegen nach wissenschaftlicher Beurteilung durch die europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA)^[63] keine ausreichende Evidenzen vor.

• Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.
• Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage. John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.
• Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage. Taylor & Francis, 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

1. ↑ INN Recommended List 06. In: who.int. 9. November 1966, abgerufen am 20. August 2024 (englisch). 
2. ↑ Eintrag zu ARGININE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 28. Dezember 2020.
3. ↑ ^{a b c d e} Datenblatt Arginin (PDF) bei Carl Roth, abgerufen am 13. März 2010.
4. ↑ ^{a b c} K.-J. Teresa u. a.: Nickel Ion Complexes of Amino Acids and Peptides. In: Metal Ions in Life Sciences. Band 2: Nickel and Its Surprising Impact in Nature. John Wiley & Sons, 2007, ISBN 978-0-470-01671-8, S. 67; doi:10.1002/9780470028131.ch3.
5. ↑ Eintrag zu Arginin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 29. Dezember 2024. (JavaScript erforderlich)
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